Contexte
Dans un climat de méfiance grandissante envers les industries agroalimentaires et pharmacologiques les consommateurs sont à la recherche de produits « naturels » peut transformés et de qualité supérieure. En effets, plusieurs études montrent que les tendances de consommation se portent sur des produits d’origine végétale, peu transformés et aux bénéfices multiples (santé, bien-être). Un exemple est le succès des isolats protéiques du soja, dû à leur valeur intrinsèque et à un effort soutenu de recherche depuis les années cinquante.
Plus récemment le développement de composés bioactifs à partir de protéines végétales et de coproduit animaux (lactosérum, abats,…) s’est accéléré. Les peptides bioactifs seuls ou couplés à des matrices plus complexes répondent à cette demande de produits plus « naturels » aux bénéfices multiples. Ainsi les applications potentielles sont très variées : agroalimentaire, médecine, cosmétique, pharmacologie, agronomie, ou agrochimie.
Extraction de protéine végétale
Les process classiques commencent par une extraction protéique aqueuse ou par solvant permettant de limiter la dénaturation. Des procédés de déshuilages généralement à l’hexane sont couramment appliqués. Les protéines solubles sont ensuite concentrées par filtration ou par précipitation isoélectrique. Des procédés de purification peuvent également être appliqués pour obtenir des isolats protéiques.
Hydrolyse enzymatique contrôlée
Au sein de la protéine native la séquence d’acides aminés bioactive est généralement inactive. C’est l’hydrolyse des liaisons peptidiques qui permet l’expression des bioactivités. L’hydrolyse peut être réalisée par action enzymatique dans des conditions contrôlées (température, force ionique, pH, spécifique choix de l’enzyme).
Purification des fractions d’intérêt
La purification des hydrolysats s’obtient par plusieurs procédés permettant d’obtenir les fractions peptidiques d’intérêt. La filtration est par exemple couramment utilisée et permet de sélectionner les peptides selon leur poids moléculaire. D’autres technologies moins conventionnelles peuvent être utilisées tel que l’électrodialyse avec membrane de filtration ou la chromatographie de partage permettant notamment une sélections précise des fractions peptidiques d’intérêt.
Caractérisation et analyse de bioactivité
La caractérisation des fractions peptidiques bioactives comprend le poids moléculaire, la charge nette, la séquence en acides aminés, balance hydrophobicité/hydrophilicité de la séquence… La bioactivité des peptides est généralement analysée in vivo mais des méthodes in vitro permettent également de réaliser des tests de bioactivités et être combinés avec des tests de digestibilité permettant de reproduire au mieux des conditions in vivo.
Formulation
Les fractions bioactives peuvent être formulées de nombreuses manières (boissons, pilules, barre de céréales…). La formation de peptides hydrophobes peut engendrer de l’amertume en bouche ainsi la formulation est un enjeu majeur de l’acceptabilité de tels produits. IMPROVE propose son expertise pour lever les problèmes pouvant limiter l’acceptation par les consommateurs.
Les peptides made in IMPROVE
IMPROVE propose des prestations complètes de la farine au peptide bioactifs aux échelles paillasse, micro‑pilote (10 L) et pilote (1000 L) et dispose d’une expertise reconnue dans les procédés d’extraction protéique et d’hydrolyse enzymatique.